Ig分子的H链与L链可通过链内二硫键折叠成若干球形功能区，每一功能区（domain)约由110个氨基酸组成。在功能区中氨基酸序列有高度同源性。
1．L链功能区 分为L链可变区（VL)和L链恒定区（CL)两功能区。
2．H链功能区 IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（VH)和三个恒定区（CH1、CH2和CH3)共四个功能区。IgM和IgE的H链各有一个可变区（VH)和四个恒定区（CH1、CH2、CH3和CH4)共五个功能区。如要表示某一类免疫蛋白H链恒定区，可在C（表示恒定区)后加上相应重链名称（希腊字母)和恒定区的位置（阿拉伯数字)，例如IgG重链CH1、CH2和CH3可分别用Cγ1、Cγ2和Cγ3来表示。
IgL链和H链中V区或C区每个功能区各形成一个免疫球蛋白折叠（immunoglobulin fold,Ig fold),每个Ig折叠含有两个大致平行、由二硫连接的β片层结构（betapleated sheets)，每个β片层结构由3至5股反平行的多肽链组成。可变区中的高变区在Ig折叠的一侧形成高变区环（hypervariable loops)，是与抗原结合的位置。
3．功能区的作用
（1)VL和VH是与抗原结合的部位，其中HVR（CDR)是V区中与抗原决定簇（或表位)互补结合的部位。VH和VL通过非共价相互作用，组成一个FV区。单位Ig分子具有2个抗原结合位点（antigen-bindingsite)，二聚体分泌型IgA具有4个抗原结合位点，五聚体IgM可有10个抗原结合位点。
（2)CL和CH上具有部分同种异型的遗传标记。
（3)CH2：IgGCH具有补体Clq结合点，能活化补体的经典活化途径。母体IgG借助CH2部分可通过胎盘主动传递到胎体内。
（4)CH3：IgGCH3具有结合单核细胞、巨噬细胞、粒细胞、B细胞和NK细胞Fc段受体的功能。IgMCH3（或CH3因部分CH4)具有补体结合位点。IgE的Cε2和Cε3功能区与结合肥大细胞和嗜碱性粒细胞FCεRI有关。
4．铰链区（hingeregion)铰链区不是一个独立的功能区，但它与其客观存在功能区有关。铰链区位于CH1和CH2之间。不同H链铰链区含氨基酸数目不等，α1、α2、γ1、γ2和γ4链的铰链区较短，只有10多个氨基酸残基；γ3和δ链的铰链区较长，约含60多个氨基酸残基，其中γ3铰链区含有14个半胱氨酸残基。铰链区包括H链间二硫键，该区富含脯氨酸，不形成α-螺旋，易发生伸展及一定程度的转动，当VL、VH与抗原结合时此氏发生扭曲，使抗体分子上两个抗原结合点更好地与两个抗原决定簇发生互补。由于CH2和CH3构型变化，显示出活化补体、结合组织细胞等生物学活性。铰链区对木瓜蛋白酶、胃蛋白酶敏感，当用这些蛋白酶水解免疫球蛋白分子时常此区发生裂解。IgM和IgE缺乏铰链区。